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近30年沒有進展的老年痴呆癥,有望迎來新的治療方向

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“近30年對阿爾茨海默病的研究,並沒有為這種疾病帶來任何重大治療進展。”

加州大學洛杉磯分校(UCLA)Steven Clarke教授,一位對大腦生物化學和阿爾茨海默病有著近30年研究經驗的著名化學和生物化學教授指出。

然而最近,Clarke團隊報告了一些新的發現,這些發現可能會為這種毀滅性疾病帶來新的治療方法。


Steven Clarke和Rebeccah Warmack

阿爾茨海默病患者的大腦中會形成澱粉樣縴維,這種有害的、細長的、防水的繩狀結構可能掌握著該疾病的重要線索。2005年在《Nature》雜志上發表的一項研究稱,澱粉樣縴維包含的蛋白質就像拉鏈上的鏈牙一樣緊密連接。同時,研究人員還提出了他們的假說,即這種干燥的分子拉鏈組成的縴維存在于阿爾茨海默病、帕金森病和其他24種退行性疾病形成的縴維中。最近的研究支持了他們的假說。

阿爾茨海默病是老年痴呆最常見的病因。這是一種不可逆的、進行性的大腦紊亂,它殺死腦細胞,逐漸破壞記憶,最終影響患者的思維、行為,使患者喪失日常生活能力。超過550萬美國人患有阿爾茨海默病引起的痴呆癥,大多數年齡在65歲以上。

研究團隊在《自然通訊》雜志上發表的研究結果指出︰在阿爾茨海默癥中起重要作用的β-澱粉樣蛋白有兩個版本,正常版本的危害可能比之前認為的小,而受損版本的危害更大。

研究者發現,一種特定版本的β-澱粉樣蛋白含有第二種以前不知道的分子拉鏈。研究團隊發現這種分子周圍雖充滿了水,但當縴維“拉上了拉鏈”,所有的水分子都被擠了出來。

澱粉樣蛋白最常見的形式是由40或42個氨基酸組成的,這些氨基酸就像項鏈上的一串珠子一樣連接在一起。研究人員說,隨著年齡的增長,第23號氨基酸會自發形成一種扭結,這種扭曲的形式被稱為異Asp23。正常的澱粉樣蛋白不會形成第二種分子拉鏈,但這種彎曲的版本會。

研究者證明,這種扭曲會導致與阿爾茨海默病相關的縴維更快地生長。第二種分子拉鏈一旦被“拉緊”,縴維開始形成後便很難“撬開”。這種扭曲的形式引發了一系列危險事件,最終可能因此形成阿爾茨海默病。

為什麼澱粉樣蛋白的第23個氨基酸有時會形成這種危險的扭結?

研究者認為,這種氨基酸在每個人的一生中都會形成扭結,但我們有一種蛋白質修復黴來修復它們。

“隨著年齡的增長,修復黴可能會出一兩次差錯。”他說,“修復黴可能有99.9%的效果,但在60年或更長時間內,這些扭結最終會累積起來。如果不及時修復或降解,這種扭結會擴散到幾乎每個神經元,造成巨大的損害。”

知道了問題的所在,我們就能想辦法解決它。這項研究為制藥公司提供了新藥研發的方向︰未來有望開發出防止扭結形成的方法;或者讓修復黴更好地工作;或者著手設計一種可以阻止縴維生長的分子。

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